Metabolismo y señalización celular

Vías metabólicas

Fermentación

Láctica: La lactato deshidrogenasa reduce el piruvato en C2 con oxidación 2 y se obtiene lactato con oxidación 1. El NAD+ se regenera.

Etanólica: La piruvato descarboxilasa forma acetaldehído y se pierde CO2. La alcohol deshidrogenasa lo convierte en etanol.

Respiración aeróbica

Conversión del piruvato: La piruvato deshidrogenasa, junto con CoA, FAD, NAD+, TPP y ácido lipoico, forma 2 CO2.

Ciclo de Krebs: Dos descarboxilaciones en las etapas 3 y 4 liberan 4 CO2. Se produce GTP en la etapa 5, NADH en las etapas 3, 4 y 8, y FADH2 en la etapa 6.

Lanzaderas

Malato: No hay pérdida de ATP. La malato deshidrogenasa reduce el oxalacetato con oxidación 2, obteniendo NADH, y viceversa.

Glicerol 3-fosfato: Sí hay pérdida de ATP. La glicerol-3-fosfato deshidrogenasa reduce la dihidroxiacetona fosfato a glicerol 3-fosfato, obteniendo NADH. En el interior de la mitocondria, el proceso se invierte y se reduce FAD a FADH2.

El glicerol se fosforila en C3, gastando un ATP. El C2 se oxida y se convierte en dihidroxiacetona fosfato, que se isomeriza a gliceraldehído 3-fosfato y entra en un sistema lanzadera.

Beta-oxidación

Fase 1: La acil-CoA sintetasa forma acil-CoA, con gasto de ATP. Luego, la carnitina transporta los ácidos grasos a la mitocondria. Se obtiene n/2 acetil-CoA.

Minerales

Calcio

Se encuentra en huesos, dientes y pequeñas proporciones de tejido blando. Forma sales con el fosfato (hidroxiapatita y sales amorfas de fosfato cálcico (PO4)3Ca3). La cantidad diaria recomendada es de 800 mg, pero solo se absorbe un 20-30%.

Funciones:

  • Formación de huesos y dientes.
  • Contracción muscular.
  • Activación de factores de coagulación.
  • Sinapsis y bioseñalización.

Niveles normales en sangre: 7-10 mg/100 ml.

Fósforo

Se encuentra en el cuerpo en una cantidad total de 600 g: 80% en dientes, 10% en músculo (formando parte de la creatina fosfato) y una pequeña cantidad en sangre (tampón fosfato).

Funciones:

  • Formación de huesos y dientes.
  • Transferencia de energía metabólica.
  • Formación de vitaminas fosforiladas.
  • Constituyente del ADN y ARN.

Saliva

: funciones: protectora( barrera toxica) amortiguadora( mantener ph entre 7 y 7.5 mediante tampón fosfato, tampón bicarbonato y proteínaspor el carácter anfótero)antimicrobiana)antimicrobiana(protein con capacidad anti como lisozima y lactoferrina)mantenimiento de integridad del diente( por la concentración de ca y p).

Proteínas: mucinas( mayoritarias. Dan viscosidad. MG1 son glicoprot de alto peso molec, oligomericas y recubren la superficie de esmalte y mucosa. MG2 son glicop de bajo peso, monomericas y participan en la eliminación de bacte)estaterinas(prot peq q están fosforiladas en residuos de serina, inhiben la formación espontanea de hidroxiapatita)histatinas( alto contenido de hys se sintetizan en la parótida y submandibular, neutralizan toxinas de bact y hongos) cistatinas(bajo peso , de la parótida y inhiben acción de proteasas bacter) proteínas ricas en prolina(hay 3 tipos, de carácter acido q se unen a hidroxiapa, carácter básico con prop viscoelasticas y glicosiladas con función lubricante) enzimas( son la lisozima q rompe pared bact y alfa amilasa q hidroliza almidon).


Enzimas: Ei( una población de moléculas de un sustrato tienen energía que se distribuye en campo de gauss)E de act( energía para dar el salto energ necesario para convertirse en product) EL o Gibbs( nos indica la tendencia de una reacción a q sea espontanea).///A mayor sustrato hay mayor choques eficaces y suficiente E de act. A mayor tº aumenta Ec y aumenta los choques. A menor Eact hay suficiente energía y es la función de catalizadores.////Sustrato(partículas sobre actua la enzima) apoenzima(fracción proteica) holoenzima( enzima,sustrato,modulador alosterico y grupo prostético)cofactor( peq moléculas necesarias para funcionamiento del enzima, puede ser de nat organica q son las coenzimas o nat inorg)////Si aumenta S y se aumenta la E se obtiene grafica lineal. Si mantiene E y aumenta S se ve que la velocidad depende de la concentración de E y S y llega un momento q se satura y se obtiene una hipérbole.  Vo=/VmS/Km+S. la Km es la concentración de S para la cual el E alcanza la Vsemimaxima, es un indicativo de afinidad del E por el S. ( A MENOR Km MAYOR AFINIDAD).

Enzimas: Ei( una población de moléculas de un sustrato tienen energía que se distribuye en campo de gauss)E de act( energía para dar el salto energ necesario para convertirse en product) EL o Gibbs( nos indica la tendencia de una reacción a q sea espontanea)

A mayor sustrato hay mayor choques eficaces y suficiente E de act. A mayor tº aumenta Ec y aumenta los choques. A menor Eact hay suficiente energía y es la función de catalizadores.///Sustrato(partículas sobre actua la enzima) apoenzima(fracción proteica) holoenzima( enzima,sustrato,modulador alosterico y grupo prostético)cofactor( peq moléculas necesarias para funcionamiento del enzima, puede ser de nat organica q son las coenzimas o nat inorg)////Si aumenta S y se aumenta la E se obtiene grafica lineal. Si mantiene E y aumenta S se ve que la velocidad depende de la concentración de E y S y llega un momento q se satura y se obtiene una hipérbole.  Vo=/VmS/Km+S. la Km es la concentración de S para la cual el E alcanza la Vsemimaxima, es un indicativo de afinidad del E por el S. ( A MENOR Km MAYOR AFINIDAD).


E reguladora: va a cat ls etapa limitante q es la primera etapa y ocurre a menor V. tipos: reg a nivel S( el producto catalizada por el enzima regulador es capaz de modular la velocidad del Ereg) reg feedback o retro( el prod q va a ejercer su act reg es el prodc final, q ejerce una retroalim negativa sobre el enzima reg) reg feedforwar( el prodc final modula de forma positiva o aumenta la V para q siga obteniendo producto en grandes cantidades. Aparece en el desarrollo embrionario)////E alostericas: unión no covalente y reversible. Deben ser prot oligomericas. Tienen cinetica sigmoidal. Presentan moduladores posit y negat. El negativo disminuye la act (aumenta K) y el positivo desplaza la cinet hacia izq por lo q aumenta afinidad por la E y S y V (K disminuye)//////Glucogeno fosforilasa( cuando pierde grupos fosfatos la E se convierte en su forma menos actica, es decir, cuando la demanda de glucosa esta cubierta. Cuando gana grupo fosfato el E se convierte en su forma mas activa, cuando la demanda de glucosa es cote) la fosforilacion corre a cargo de la E glucógeno fosforilasa fosfatasa y la desfoforilacino por glucógeno fosforilasa kinasa


M4( tejido musc y páncreas)M3H(hígado)M2H2(leucocitos y cerebro)MH3(eritrocitos y cerebro)H4(corazón)/////Elementos prot G: recepetor, prote G y enzima factor de memb.Receptor alfa adrenergetico( la subunidad alfa de las prot G se llama Gg, la Gg activa la fosfolipasa C, el producto de la PLC es un segundo mensajero q es el IP3 y Ca2+) recepetor beta( la subunidad alfa de las prot G se llama Gs, la Gs activa a la adenilatociclasa, el producto de AC es un segundo mensajero que es el AMPc. ///////

Tyr: IRS1-prot GcG2(SH2)-SOS-prot RAS-fosforila a MEK-ERK-llega al nucleo y fosforila a ElK1-convierte al fosfolípido PIP2 a PIP3 reconocido por PKB- fosforila GSK3