Enzimas: Características, Historia, Propiedades y Nomenclatura
Enzimas: características
1-Todas las enzimas son proteínas más no todas las proteínas son enzimas.
2-las enzimas no son consumidas en las reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico
3-La gran diversidad de enzimas existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.
4-Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas
5-Gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
6-Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos o de productos domésticos de limpieza. Son utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos
Historia:
La historia de la Bioquímica discurre pareja a la historia de la investigación de los enzimas.
La existencia de catalizadores biológicos fue descrita por primera vez a comienzos del S. XIX en estudios acerca de la digestión de la carne por secreciones del estómago y la conversión del almidón en azúcar por la saliva.
-En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente «fermentos». Pasteur supuso que dichos catalizadores se hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las células de la levadura por lo que no podían actuar fuera de estas.
-En 1877 se utiliza por primera vez la denominación «enzima» (etimológicamente «en la levadura»).
-En 1897 E. Büchner consiguió extraer de las células de la levadura los enzimas que catalizan la fermentación alcohólica, demostrando que éstos pueden actuar independientemente de la estructura celular. Este hecho permitió estudiar «in vitro» la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su composición.
-En 1926 J.B. Sumner aisló un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostró que los cristales estaban formados por proteínas.
-Entre 1930 y 1936 J.B.S. Haldane expuso la idea de que los enzimas establecen interacciones débiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar así su transformación; esta idea resultó capital para el moderno conocimiento de la acción enzimática.
En la actualidad se considera que, con la excepción de un reducido grupo de moléculas de RNA con propiedades catalíticas, los enzimas son proteínas, y como tales, exhiben todas las propiedades inherentes a este grupo de biomoléculas.
Aspectos generales:
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
En una reacción catalizada por un enzima: La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo. El centro activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
Propiedades:
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son: 1- pH, 2-temperatura, 3-cofactores
1- Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
2-La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10.Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
3-En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10oC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima.
4-A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una molécula orgánica se
llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
Nomenclatura: Inicialmente se designaba a los enzimas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato, o bien a una palabra que describe su actividad.
Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea para rendir CO2 y agua, la arginasa cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina y la DNA polimerasa cataliza la síntesis del DNA.
A medida que el número de enzimas conocidos iba aumentando, este tipo de nomenclatura comenzó a revelarse poco operativa y en ocasiones ambigua, por lo que se ha adoptado una clasificación sistemática elaborada por una Comisión Internacional de Enzimas reunida a
Clasificación:Cada vez se describen más cantidad de enzimas, por lo que la comisión nacional de enzimas decidió nombrar a las enzimas según unos códigos. El sistema distribuye las enzimas en seis clases, y a cada enzima se le asigna una de las clases con diferentes subclases según la reacción catalizada. 1 -Oxidorreductasas: Transferencia de electrones (iones hidruro o átomos de hidrogeno) 2 -Transferasas: Reacciones de transferencia de grupos 3 -Hidrolasas: Reacciones de hidrolisis (transferencia de grupos funcionales al agua) 4 -Liasas: Adicción de grupos a dobles enlaces, o formación de dobles enlaces por eliminación de grupos 5 -Isomerasas: Transferencia de grupos dentro de moléculas dando formas isómeras 6 -Ligasas: Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reaccionesdecondensaciónacopladasalaroturade ATPoauncofactorsimilar. A cada enzima se le asigna un código de 4 dígitos y un nombre sistemático.
Inhibición enzimatica: Existen una serie de sustancias, llamadas inhibidores, que inhiben o anulan la acción de los enzimas sin ser transformados por ellos.
La inhibición enzimática puede ser irreversible o reversible, esta última comprende a su vez tres tipos: inhibición competitiva, acompetitiva y no competitiva
inhibición irreversible : Algunos inhibidores se combinan de modo permanente con el enzima uniéndose covalentemente a algún grupo funcional esencial para la catálisis con lo que el enzima queda inactivado irreversiblemente
Este tipo de inhibición se conoce también como «envenenamiento» del enzima.
Inhibición reversible : Los inhibidores reversibles se combinan transitoriamente con el enzima, de manera parecida a como lo hacen los propios sustratos. Algunos inhibidores reversibles no se combinan con el enzima libre sino con el complejo enzima-sustrato.
Se distinguen tres tipos de inhibición reversible: 1-Competitiva 2- Incompetitiva 3-Nocompetitiva
Inhibición competitiva: El inhibidor es una molécula que presenta un cierto parecido estructural con el sustrato, de manera que puede competir con él por acceder al centro activo, pero que no posee ningún enlace susceptible de ser atacado por el enzima . El inhibidor forma con el enzima libre un complejo enzima-inhibidor de características cinéticas análogas a las del complejo enzima-sustrato, pero que, lógicamente, no puede descomponerse a continuación para dar lugar al enzima libre
Inhibición incompetitiva: El inhibidor no se combina con el enzima libre ni afecta a su unión al sustrato, sino que lo hace con el complejo enzima-sustrato dando lugar a un complejo inactivo enzima-sustrato-inhibidor, que no se descompone posteriormente para dar lugar a los productos.El inhibidor se coloca próximo al centro activo situado de tal manera que impide físicamente la salida de los productos
Inhibición no competitiva: El inhibidor puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la acción de ambos. Los inhibidores no competitivos se unen a un lugar del enzima diferente del centro activo provocando en el una alteración que dificulta bien la formación del complejo enzima-sustrato o bien la descomposición de éste para dar lugar a los productos (Figura 14.12). La unión con el inhibidor produce dos formas inactivas: los complejos EI y ESI, ninguna de las cuales puede descomponerse para dar lugar a los productos y al enzima libre