Enzimas: Estructura, Función y Regulación
Enzimas
¿Qué son las enzimas?
Son proteínas que catalizan reacciones químicas o macromoléculas.
¿Qué permiten las enzimas?
- Aumentan la velocidad de las reacciones
¿A qué grupo de biomoléculas pertenecen las enzimas?
Proteínas y ácido nucleico ARN.
Teniendo un gráfico, ¿cómo puede lograr transformar una curva en una recta?
Doble recíproco.
¿Qué es el sitio activo?
Lugar específico donde están las enzimas.
¿Cuáles son los tipos de enzimas según su estructura?
Simples y complejas.
¿Cómo está conformada una holoenzima?
Por una proteína apoenzima y un cofactor que puede ser metal y no metal.
¿Qué es un activador? Mencione un ejemplo.
Es un compuesto o factor que actúa sobre una enzima específica incrementando su actividad. Ej: calcio.
¿Qué es una coenzima? Mencione un ejemplo.
Es un cofactor orgánico no proteico del grupo prostético. Ej: ATP.
¿Qué tipo de enzimas existen según su función?
- Oxido reductasa – Actúa en la producción de ATP.
- Transferasa – Catalizan una porción de moléculas o otra; actúan sobre distintos sustratos.
- Liasas – Adición o eliminación de dobles enlaces.
- Isomerasa – Reorganización intramolecular.
- Ligasas – Formación de enlace con complejos de ATP.
¿Qué tipo de enzima es la anhidrasa carbónica?
Pertenece a la metaloenzima.
¿Cómo lograr acelerar la velocidad de reacción de las enzimas?
La disminuye.
¿Qué relación existe entre la estructura de la enzima y su funcionamiento? Justifique.
El funcionamiento de una proteína es igual a la estructura de una proteína. Si cambiamos la estructura sigue siendo una proteína pero desnaturalizada.
¿Cómo se estructura el sitio activo?
Por los aminoácidos (aa) residuos catalíticos, residuos de aproximación y orientación, residuo de estabilización.
¿Qué es el modelo llave-cerradura y encaje inducido?
Funcionamiento específico del sitio activo.
¿De qué manera se logra encender o apagar la enzima?
Mecanismo de control.
¿Cuál es el mecanismo de regulación más frecuente de encontrar?
Aporte de sustrato.
¿Qué es el sitio alostérico? ¿Qué relación hay entre el sitio alostérico y el sitio activo?
Es el que determina cambios estructurales en la enzima, lo amoldea.
¿De qué depende el nivel de actividad de una enzima alostérica en condiciones estables?
De la presencia del modificador alostérico.
¿Cómo el hepatocito responde frente a una situación de peligro? ¿Por qué los hepatocitos no responden constantemente como si un peligro los acechara?
Agarran el glucógeno, lo cortan y liberan glucosa a través de las enzimas.
Por una enzima quinasa.
¿De qué manera las células duodenales impiden que las enzimas digestivas que contienen disuelvan a los alimentos y no a sí mismo?
Liberan enzimas zimógenas.
¿Qué factores inciden en la velocidad de catálisis enzimática?
- pH
- Temperatura
- Concentración de sustrato
- Presencia de inhibidores
¿Cuál es el paso limitante de una reacción enzimática?
La 2da fase.
¿Qué entiende por estado estacionario o pre-equilibrio?
Es cuando la primera reacción es reversible, es igual.
¿Qué entiende por fase de afinidad y fase de catálisis? ¿Qué fase determina la velocidad de catálisis?
Afinidad = Reacción es reversible.
Catálisis = El sustrato se convierte en producto.
La velocidad que determina la fase es la fase 2.
¿Qué son la constante catalítica y de afinidad?
La constante de afinidad es lo bien que se lleva el sustrato con la enzima.
La constante catalítica determina la velocidad.
Según el modelo de Michaelis-Menten, ¿cómo son las concentraciones de S, P, E y ES?
El sustrato disminuye, el producto aumenta, la enzima (E) se mantiene.
¿Qué es la constante de Michaelis? ¿Qué indica?
Concentración de sustrato cuando se alcanza la mitad de la velocidad máxima de una enzima y es igual que la constante de afinidad; indica la afinidad del sustrato con la enzima.
¿Qué relación existe entre las constantes catalítica, de afinidad y Michaelis?
Afinidad y Michaelis son lo mismo y la constante catalítica con la afinidad (k2). Con k2 se calcula la constante.
¿Qué es la velocidad máxima? ¿Qué indica?
Es la velocidad máxima la cual alcanza la enzima cuando todos los sitios están saturados. Indica pH, temperatura, etc.
En condiciones estables, ¿de qué depende la velocidad de reacción enzimática?
De la concentración del sustrato.
¿Qué tipo de curva se obtiene al graficar versus pH, temperatura y S?
En forma de campana.
¿Qué tipos de inhibición enzimática existen?
- Inhibición competitiva
- Inhibición no competitiva
Compare la inhibición competitiva versus la no competitiva.
Inhibición competitiva = El inhibidor se une a la enzima libre, compite con el sustrato.
Inhibición no competitiva = El inhibidor se une tanto a la enzima como al complejo enzima-sustrato.